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English Intern
    Arbeitsgruppe Kai Schuh

    Prof. Dr. Kai Schuh

     
    Büro:+49 (0) 931 31-82740
    Labor:+49 (0) 931 31-82680
    Fax:+49 (0) 931 31-81115
    eMail:kai.schuh@uni-wuerzburg.de
     

    Studium der Chemie und Biologie, Universität Würzburg, 1987-1994

    Promotion, Pathologisches Institut, Universität Würzburg, 1994-1998
    Wissenschaftlicher Mitarbeiter im SFB 355/688, 1998-2006
    Habilitation, Universität Würzburg, 2005
    W2-Professur für Physiologie, Universität Würzburg, 2007

    Aktuelle Forschungsprojekte

    1. Interaktion von Ca2+- und NO-abhängigen Signalwegen im kardiovaskulären System

    (K. Schuh, D. Fetting, T. Fischer u. Mitarbeiter)

     

    In diesem Projekt werde transgene Modelle zu Interaktionen der Ca2+- mit den NO/cGMP-Signalwegen im kardiovaskulären System generiert. Dazu werden das Tetrazyklin-abhängige Tet-Off-System und entsprechende Transgene unter Kontrolle des induzierbaren TRE-Promotors kombiniert. Somit ist es möglich, verschiedene Proteine gezielt in glatten Muskelzellen des Gefäßsystems (SM22α-Promotor) oder in Myokardzellen (αMHC-Promotor) induzierbar zu exprimieren. Nachfolgend sollen in ausgewählten Kombinationen die Auswirkungen der transgenen Überexpression auf das jeweilige kardiovaskuläre Modellsystem untersucht werden. Dieses Projekt wurde im Rahmen der DFG Nachwuchsgruppe (SFB355) teilweise initiiert und wird gegenwärtig vom IZKF Würzburg gefördert.

     

    Übersicht über das Tet-Off System zur induzierbaren Genexpression

    2. In vivo Bedeutung des MAPK-Signalweg-Inhibitors SPRED

    (K. Schuh, M. Ullrich, P. Benz und Mitarbeiter)

     

    Die kürzlich beschriebenen SPRED-Proteine bilden eine Familie von membranassoziierten Proteinen mit einer N-terminalen EVH-1 (Ena/VASP Homology-1) Domäne, einer C-terminalen Sprouty-ähnlichen Domäne und einer c-Kit-bindenden Domäne. Im Ras/Raf/MAP-Kinase-Signalweg, bedeutend für die Proliferation und Differenzierung von Zellen, haben SPRED-Proteine eine inhibitorische Funktion. Ziel dieses Projektes ist es, die physiologische Bedeutung der Spred-Proteine im Gesamtorganismus zu erfassen. Dazu bedienen wir uns eines gene trap Modells, welches zum einen eine Deletion des entsprechenden Gens bewirkt, zum anderen ein Reportergen an Stelle des eigentlichen Gens setzt, wodurch leicht ein Expressionsmuster für verschiedene Organe erstellt werden kann. Des Weiteren untersuchen wir die inhibitorische Funktion von SPRED auf MAP-Kinase-Signalwege in verschiedenen Geweben. Ziel dieses Projekts ist es außerdem herauszufinden, mit welchen Proteinen SPRED-Proteine interagieren müssen, um ihre Funktionen ausüben zu können. Durch diesen integrativen Ansatz erhoffen wir uns Einblicke sowohl in die molekularen Mechanismen als auch in die in vivo Funktionen der SPRED-Proteine. Dieses Projekt wird von der DFG gefördert.

     

    Spred-2 Defizienz führt zu Minderwuchs
    Inhibition des MAP Kinase Signalwegs durch Spred Proteine

    Publikationen  

     

    Benz, P.M., C. Blume, J. Moebius, C. Oschatz, K. Schuh, A. Sickmann, U. Walter, S.M. Feller, and T. Renne. 2008a. Cytoskeleton assembly at endothelial cell-cell contacts is regulated by alphaII-spectrin-VASP complexes. J Cell Biol. 180:205-19.

     

    Oceandy, D., E.J. Cartwright, M. Emerson, S. Prehar, F.M. Baudoin, M. Zi, N. Alatwi, K. Schuh, J.C. Williams, A.L. Armesilla, and L. Neyses. 2007. Neuronal nitric oxide synthase signaling in the heart is regulated by the sarcolemmal calcium pump 4b. Circulation. 115:483-92.

     

    Burkard, N., A.G. Rokita, S.G. Kaufmann, M. Hallhuber, R. Wu, K. Hu, U. Hofmann, A. Bonz, S. Frantz, E.J. Cartwright, L. Neyses, L.S. Maier, S.K. Maier, T. Renne, K. Schuh, and O. Ritter. 2007. Conditional neuronal nitric oxide synthase overexpression impairs myocardial contractility. Circ Res. 100:e32-44.

     

    Bundschu, K., U. Walter, and K. Schuh. 2007. Getting a first clue about SPRED functions. Bioessays. 29:897-907.

     

    Wu, R.X., M. Laser, H. Han, J. Varadarajulu, K. Schuh, M. Hallhuber, K. Hu, G. Ertl, C.R. Hauck, and O. Ritter. 2006. Fibroblast migration after myocardial infarction is regulated by transient SPARC expression. J Mol Med. 84:241-52.

     

    Pula, G., K. Schuh, K. Nakayama, K.I. Nakayama, U. Walter, and A.W. Poole. 2006. PKCdelta regulates collagen-induced platelet aggregation through inhibition of VASP-mediated filopodia formation. Blood. 108:4035-44.

     

    Kleinschnitz, C., G. Stoll, M. Bendszus, K. Schuh, H.U. Pauer, P. Burfeind, C. Renne, D. Gailani, B. Nieswandt, and T. Renne. 2006. Targeting coagulation factor XII provides protection from pathological thrombosis in cerebral ischemia without interfering with hemostasis. J Exp Med. 203:513-8.

     

    Johne, J., C. Blume, P.M. Benz, M. Pozgajova, M. Ullrich, K. Schuh, B. Nieswandt, U. Walter, and T. Renne. 2006. Platelets promote coagulation factor XII-mediated proteolytic cascade systems in plasma. Biol Chem. 387:173-8.

     

    Hallhuber, M., N. Burkard, R. Wu, M.H. Buch, S. Engelhardt, L. Hein, L. Neyses, K. Schuh, and O. Ritter. 2006. Inhibition of nuclear import of calcineurin prevents myocardial hypertrophy. Circ Res. 99:626-35.

     

    Bundschu, K., U. Walter, and K. Schuh. 2006b. The VASP-Spred-Sprouty domain puzzle. J Biol Chem. 281:36477-81.

     

    Bundschu, K., S. Gattenlohner, K.P. Knobeloch, U. Walter, and K. Schuh. 2006a. Tissue-specific Spred-2 promoter activity characterized by a gene trap approach. Gene Expr Patterns. 6:247-55.

     

    Renne, T., K. Schuh, and W. Muller-Esterl. 2005b. Local bradykinin formation is controlled by glycosaminoglycans. J Immunol. 175:3377-85.

     

    Renne, T., M. Pozgajova, S. Gruner, K. Schuh, H.U. Pauer, P. Burfeind, D. Gailani, and B. Nieswandt. 2005a. Defective thrombus formation in mice lacking coagulation factor XII. J Exp Med. 202:271-81.

     

    Cartwright, E.J., K. Schuh, and L. Neyses. 2005. Calcium transport in cardiovascular health and disease--the sarcolemmal calcium pump enters the stage. J Mol Cell Cardiol. 39:403-6.

     

    Burkard, N., J. Becher, C. Heindl, L. Neyses, K. Schuh, and O. Ritter. 2005. Targeted proteolysis sustains calcineurin activation. Circulation. 111:1045-53.

     

    Bundschu, K., K.P. Knobeloch, M. Ullrich, T. Schinke, M. Amling, C.M. Engelhardt, T. Renne, U. Walter, and K. Schuh. 2005. Gene disruption of Spred-2 causes dwarfism. J Biol Chem. 280:28572-80.

     

    Schuh, K., E.J. Cartwright, E. Jankevics, K. Bundschu, J. Liebermann, J.C. Williams, A.L. Armesilla, M. Emerson, D. Oceandy, K.P. Knobeloch, and L. Neyses. 2004. Plasma membrane Ca2+ ATPase 4 is required for sperm motility and male fertility. J Biol Chem. 279:28220-6.

     

    Engelhardt, C.M., K. Bundschu, M. Messerschmitt, T. Renne, U. Walter, M. Reinhard, and K. Schuh. 2004. Expression and subcellular localization of Spred proteins in mouse and human tissues. Histochem Cell Biol. 122:527-38.

     

    Schuh, K., S. Uldrijan, S. Gambaryan, N. Roethlein, and L. Neyses. 2003b. Interaction of the plasma membrane Ca2+ pump 4b/CI with the Ca2+/calmodulin-dependent membrane-associated kinase CASK. J Biol Chem. 278:9778-83.

     

    Schuh, K., T. Quaschning, S. Knauer, K. Hu, S. Kocak, N. Roethlein, and L. Neyses. 2003a. Regulation of vascular tone in animals overexpressing the sarcolemmal calcium pump. J Biol Chem. 278:41246-52.

     

    Ritter, O., K. Schuh, M. Brede, N. Rothlein, N. Burkard, L. Hein, and L. Neyses. 2003. AT2 receptor activation regulates myocardial eNOS expression via the calcineurin-NF-AT pathway. Faseb J. 17:283-5.

     

    Ritter, O., S. Hack, K. Schuh, N. Rothlein, A. Perrot, K.J. Osterziel, H.D. Schulte, and L. Neyses. 2002. Calcineurin in human heart hypertrophy. Circulation. 105:2265-9.

     

    Schuh, K., S. Uldrijan, M. Telkamp, N. Rothlein, and L. Neyses. 2001. The plasmamembrane calmodulin-dependent calcium pump: a major regulator of nitric oxide synthase I. J Cell Biol. 155:201-5.

     

    Piuhola, J., A. Hammes, K. Schuh, L. Neyses, O. Vuolteenaho, and H. Ruskoaho. 2001. Overexpression of sarcolemmal calcium pump attenuates induction of cardiac gene expression in response to ET-1. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 281:R699-705.

     

    Schuh, K., T. Twardzik, B. Kneitz, J. Heyer, A. Schimpl, and E. Serfling. 1998b. The interleukin 2 receptor alpha chain/CD25 promoter is a target for nuclear factor of activated T cells. J Exp Med. 188:1369-73.

     

    Schuh, K., B. Kneitz, J. Heyer, U. Bommhardt, E. Jankevics, F. Berberich-Siebelt, K. Pfeffer, H.K. Muller-Hermelink, A. Schimpl, and E. Serfling. 1998a. Retarded thymic involution and massive germinal center formation in NF-ATp-deficient mice. Eur J Immunol. 28:2456-66.

     

    Hammes, A., S. Oberdorf-Maass, T. Rother, K. Nething, F. Gollnick, K.W. Linz, R. Meyer, K. Hu, H. Han, P. Gaudron, G. Ertl, S. Hoffmann, U. Ganten, R. Vetter, K. Schuh, C. Benkwitz, H.G. Zimmer, and L. Neyses. 1998. Overexpression of the sarcolemmal calcium pump in the myocardium of transgenic rats. Circ Res. 83:877-88.

     

    Heyer, J., B. Kneitz, K. Schuh, E. Jankevics, F. Siebelt, A. Schimpl, and E. Serfling. 1997. Inefficient termination of antigen responses in NF-ATp-deficient mice. Immunobiology. 198:162-9.

     

    Schuh, K., B. Kneitz, J. Heyer, F. Siebelt, C. Fischer, E. Jankevics, E. Rude, E. Schmitt, A. Schimpl, and E. Serfling. 1997. NF-ATp plays a prominent role in the transcriptional induction of Th2-type lymphokines. Immunol Lett. 57:171-5.

     

     Schuh, K., A. Avots, H.P. Tony, E. Serfling, and C. Kneitz. 1996. Nuclear NF-ATp is a hallmark of unstimulated B cells from B-CLL patients. Leuk Lymphoma. 23:583-92.

     

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