Deutsch Intern
    Arbeitsgruppe Kai Schuh

    Dr. rer. nat. Peter Benz

      

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    CURRICULUM VITAE

    Studium

    Studium der Chemie, Universtität Würzburg, Diplom 1997 – 2003
       
    Diplomarbeit am Lehrstuhl für Biochemie (Dr. Frieder Grummt) 2003
    „Identification of a novel transmembrane protein family and  
    characterization of a retina-specific member, C12orf3“  
       
    Doktorarbeit am Institut für Klinische Biochemie und Pathobiochemie (Dr. Thomas Renné) 2004 – 2007
    „Cytoskeleton assembly at cell-cell contacts is regulted by alphaII-spectrin/VASP complexes“  
       
    Wissenschaftlicher Mitarbeiter bei Prof. Kai Schuh seit 2007

    Praktika

    Bayer Pharma-Forschungszentrum, Wuppertal 2001
    Projekt zur Synthese und Derivatisierung neuer pharmazeutischer Wirkstoffe  
       
    Department of Biochemistry and Molecular Biology (Dr. Robert S. Molday) 2001/2002
    University of British Columbia  
    Vancouver, BC, Canada  
    "Structure and function of wild-type and mutant forms of the  
    photoreceptor-specific ATP binding cassette transporter ABCA4 (ABCR)"

    Forschungsgebiet

    EVH1 (Ena/vasodilator-stimulated phosphoprotein homology 1) Domänen sind etwa 115 Aminosäuren große Protein-Protein Interaktionsmodule, die ihre Wirtsproteine mit verschiedenen Signaltransduktionskaskaden wie dem cAMP/PKA oder dem Ras-MAP kinase Signalweg verknüpfen. Proteine, die EVH1 Domänen enthalten, werden gegenwärtig in vier Familien eingeteilt: (1) Ena/VASP (Regulation des Aktin-Zytoskeletts, 19 bekannte Proteine), (2) Homer/Vesl (Bildung des makromolekularen postsynaptischen Signalkomplexes, 20 bekannte Proteine), (3) WASP/N-WASP (Wiscott-Aldrich syndrome protein, Regulation des Aktin-Zytoskeletts, 16 bekannte Proteine) und (4) Spred Proteine (Sprouty-related EVH1 domain-containing, Regulation des Ras-MAP Kinase Signalwegs, 7 bekannte Proteine). In allen bisher bekannten Familienmitgliedern befindet sich die EVH1 Domäne als einzelne Kopie am N-terminus der modular aufgebauten Proteine. EVH1 Domänen binden an Peptide mit prolinreichen Motiven FPPPP (Ena/VASP, z.B. in den Proteinen Vinculin, Zyxin und Lysteria ActA) oder PPxxF (Homer/Vesl, z.B. in Glutamat-, Inositol-1,4,5-trisphosphat- und Ryanodin-Rezeptoren). Die EVH1 Domäne von WASP bindet auch an prolinreiche Peptide (z.B. im WASP interacting protein (WIP)). Diese sind jedoch mit einer Länge von mindestens 25 Aminosäuren mehr als doppelt so lang wie die der Ena/VASP oder Homer/Vesl EVH1 Domänen (6-12 Aminosäuren). Bis heute sind keine Interaktionspartner der Spred EVH1 Domäne bekannt. Sequenzunterschiede an Stellen, die für die Ligandenerkennung der Ena/VASP und Homer/Vesl EVH1 Domänen wichtig sind deuten außerdem darauf hin, dass die Spred EVH1 Domäne ein vollkommen andersgeartetes Bindemotiv besitzen könnte. Übereinstimmend damit  bindet die Spred EVH1 Domäne nicht an das FPPPP Motiv, das von den Ena/VASP EVH1 Domänen erkannt wird. Ziel der gegenwärtigen Forschung ist es neuartige Interaktionspartner von EVH1 beinhaltenden Proteinen zu identifizieren und die strukturellen, molekularen und physiologischen Konsequenzen dieser Interaktionen zu charakterisieren. 

     

    Ribbon diagram of the Mena EVH1 domain complexed with the FPPPP peptide from ActA (blue)
    Domain organization in proteins containing an EVH1 domain. One example of each protein family is shown. EVH1 = Ena/VASP homology 1, PRR = proline rich region, EVH2 = Ena/VASP homology 2, GBD = GTP-binding domain, VCA = verproline-cofilin-acidic, KBD = kinase binding domain, SPR = sprouty-related domain
    ECV304 endothelial cells stained for VASP (green) and Actin (red)

    Publikationen

    Benz, P.M., S.M. Feller, A. Sickmann, U. Walter, and T. Renne. 2008b. Prostaglandin-induced VASP phosphorylation controls alphaII-spectrin breakdown in apoptotic cells. Int Immunopharmacol. 8:319-24.
     

    Benz, P.M., C. Blume, J. Moebius, C. Oschatz, K. Schuh, A. Sickmann, U. Walter, S.M. Feller, and T. Renne. 2008a. Cytoskeleton assembly at endothelial cell-cell contacts is regulated by alphaII-spectrin-VASP complexes. J Cell Biol. 180:205-19.
     

    Blume, C., P.M. Benz, U. Walter, J. Ha, B.E. Kemp, and T. Renne. 2007. AMP-activated protein kinase impairs endothelial actin cytoskeleton assembly by phosphorylating vasodilator-stimulated phosphoprotein. J Biol Chem. 282:4601-12.
     

    Johne, J., C. Blume, P.M. Benz, M. Pozgajova, M. Ullrich, K. Schuh, B. Nieswandt, U. Walter, and T. Renne. 2006. Platelets promote coagulation factor XII-mediated proteolytic cascade systems in plasma. Biol Chem. 387:173-8.

     

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